การเปรียบเทียบฤทธิ์ต้านเชื้อแบคทีเรียของไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ที่ผลิตด้วยเอนไซม์ไคติเนส และเอนไซม์ไคโตซาเนสที่สกัดจากต้นอ่อนกระถินบ้าน
Article Sidebar
Main Article Content
บทคัดย่อ
งานวิจัยนี้ศึกษาการเปรียบเทียบฤทธิ์ต้านเชื้อแบคทีเรียของไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ที่ผลิตด้วยเอนไซม์ไคติเนสและเอนไซม์ไคโตซาเนสที่สกัดจากต้นอ่อนกระถินบ้านอายุ 2 สัปดาห์ พบว่า ไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ที่ได้จากการย่อยไคตินในรูปคอลลอยด์เข้มข้น 1 เปอร์เซ็นต์โดยมวลต่อปริมาตร ด้วยเอนไซม์ไคติเนสที่ใช้เวลา 0.5 ชั่วโมง มีค่าร้อยละของโมเลกุลขนาดใหญ่ (GlcNAc)5, (GlcNAc)6, (GlcNAc)7 และ (GlcNAc)8 รวมเท่ากับ 93.74 ยับยั้งเชื้อแบคทีเรีย 6 สายพันธุ์คือ เชื้อแบคทีเรียแกรมบวกประกอบด้วย B. cereus ATCC 11778, L. monocytogenes ATCC 15313, S. aureus ATCC 25923 และเชื้อแบคทีเรียแกรมลบประกอบด้วย E. col ATCC 25922, P. aeruginosa ATCC 27853, V. parahaemolyticus ATCC 17802 ได้ดีที่สุด โดยมีค่าความเข้มข้นต่ำสุดที่สามารถยับยั้งการเจริญของเชื้อแบคทีเรียและค่าความเข้มข้นต่ำสุดที่สามารถฆ่าเชื้อแบคทีเรียเท่ากับ 0.195/0.195, 0.390/0.390, 0.195/0.195, 0.390/0.390, 0.390/0.390 และ 0.390/0.390 ไมโครกรัม/มิลลิลิตร ตามลำดับ สำหรับไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ที่ได้จากการย่อยไคโตซานเข้มข้น 1 เปอร์เซ็นต์โดยมวลต่อปริมาตร ที่ใช้เวลา 0.5 ชั่วโมง มีค่าร้อยละของโมเลกุลขนาดใหญ่ (GlcN)5, (GlcN)6, (GlcN)7 และ (GlcN)8 เท่ากับ 94.09 ยับยั้งเชื้อแบคทีเรีย 6 สายพันธุ์คือ เชื้อแบคทีเรียแกรมบวกประกอบด้วย B. cereus ATCC 11778, L. monocytogenes ATCC 15313, S. aureus ATCC 25923 และเชื้อแบคทีเรียแกรมลบประกอบด้วย E. col ATCC 25922, P. aeruginosa ATCC 27853, V. parahaemolyticus ATCC 17802 ได้ดีที่สุด โดยมีค่าความเข้มข้นต่ำสุดที่สามารถยับยั้งการเจริญของเชื้อแบคทีเรียและค่าความเข้มข้นต่ำสุดที่สามารถฆ่าเชื้อแบคทีเรียเท่ากับ 0.195/0.195, 0.195/0.195, 0.195/0.195, 0.390/0.390, 0.390/0.390 และ 0.390/0.390 ไมโครกรัม/มิลลิลิตร ตามลำดับ ดังนั้นไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ที่ได้จากการย่อยไคโตซานเข้มข้น 1 เปอร์เซ็นต์โดยมวลต่อปริมาตรด้วยเอนไซม์ไคโตซาเนสที่ใช้เวลา 0.5 ชั่วโมง จะมีความสามารถในการยับยั้งและฆ่าเชื้อแบคทีเรียได้ดีกว่าไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ที่ได้จากการย่อยไคตินในรูปคอลลอยด์เข้มข้น 1 เปอร์เซ็นต์โดยมวลต่อปริมาตรด้วยเอนไซม์ไคติเนสที่ใช้เวลา 0.5 ชั่วโมง
Downloads
Article Details
ลิขสิทธิ์บทความวิจัยที่ได้รับการตีพิมพ์เผยแพร่ในวารสารวิจัยและพัฒนา วไลยอลงกรณ์ ในพระบรมราชูปถัมภ์ ถือเป็นกรรมสิทธิ์ของสถาบันวิจัยและพัฒนา มหาวิทยาลัยราชภัฏวไลยอลงกรณ์ ในพระบรมราชูปถัมภ์ ห้ามนำข้อความทั้งหมดหรือบางส่วนไปพิมพ์ซ้ำ เว้นแต่จะได้รับอนุญาตจากมหาวิทยาลัยเป็นลายลักษณ์อักษร
ความรับผิดชอบ เนื้อหาต้นฉบับที่ปรากฏในวารสารวิจัยและพัฒนา วไลยอลงกรณ์ ในพระบรมราชูปถัมภ์ เป็นความรับผิดชอบของผู้นิพนธ์บทความหรือผู้เขียนเอง ทั้งนี้ไม่รวมความผิดพลาดอันเกิดจากเทคนิคการพิมพ์
References
มานะ ขาวเมฆ. (2562ก). การต้านอนุมูลอิสระของไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ที่ผลิตด้วยไคโตซาเนสจากก้ามปู กระถินบ้าน ข้าว กข.6 และข้าวฟ่าง เคยู 630. วารสารวิจัยและพัฒนาวไลยอลงกรณ์ ในพระบรมราชูปถัมภ์ สาขาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี,14(3), 62-71.
มานะ ขาวเมฆ. (2562ข). การตรวจหา คุณลักษณะ และการยับยั้งเชื้อราของไคโตซาเนสจากพืชไทย. วารสารวิจัยและพัฒนาวไลยอลงกรณ์ ในพระบรมราชูปถัมภ์ สาขาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี, 14(1), 1-10.
มานะ ขาวเมฆ. (2563). ฤทธิ์การยับยั้งเชื้อราของไคโตโอลิโกแซคคาไรด์จากต้นอ่อนก้ามปู กระถินบ้าน ข้าว กข. 6 และข้าวฟ่าง เคยู 630 ที่ผลิตด้วยเอนไซม์ไคติเนส. วารสารวิจัยและพัฒนาวไลยอลงกรณ์ ในพระบรมราชูปถัมภ์ สาขาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี, 15(2), 119-130.
มานะ ขาวเมฆ. (2565). ฤทธิ์การยับยั้งเชื้อแบคทีเรียของไคโตซานโอลิโกแซคคาไรด์ที่ผลิตด้วยเอนไซม์ไคโตซาเนสที่สกัดจากต้นอ่อนก้ามปู. วารสารวิจัยและพัฒนาวไลยอลงกรณ์ ในพระบรมราชูปถัมภ์ สาขาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี, 17(3), 17-31.
มานะ ขาวเมฆ, และวรางคณา เทศทอง. (2564). ฤทธิ์การต้านอนุมูลอิสระของไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ที่ผลิตด้วยเอนไซม์ไคติเนสจากกระถินบ้าน. วารสารวิจัยและนวัตกรรมทางวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี, 2(2), 16-27.
Baureithel, K., Felix, G. & Boller, T. (1994). Specific, High Affinity Binding of Chitin Fragments Tomato Cells and Membranes, Competitive Inhibition of Binding by Derivatives of Chitooligosaccharides and a Nod Factor of Rhizobium. Journal of Biological Chemistry, 269(27), 17931-8.
Benhabiles, M. S., Salah, R., Lounici, H., Drouiche, N., Goosen, M. F. A. & Mameri, N. (2012). Antibacterial Activity of Chitin, Chitosan and its Oligomers Prepared from Shrimp Shell Waste. Food Hydrocolloids, 29, 48-56.
Berger, L. R. & Reynold, D. M. (1958). The Chitinase System of a Strain of Griseus. Biochimica et Biophysica Acta, 29(3), 522–534.
Boller, T., Gehri, A., Mauch, F. & Vogeli, U. (1983). Chitinase in Bean Leaves: Induction by Ethylene, Purification, Properties and Possible Function. Planta, 157, 22-31.
Chernin, L. S., Fuente, L. D., Sobolev, L. V., Haran, S., Vorgias, C. E., Oppenheim, A. B. & Chet, I. (1997). Molecular Cloning, Structural Analysis and Expression in Escherichia coli of a Chitinase Gene from Enterobacter agglomerans. Applied and Environmental Microbiology, 63(3), 834–839.
Cockerill, F. R., Hindler, J. A., Wikler, M. A., Patel, J. B., Alder, J. & Powell, M. (2012a). Clinical and Laboratory Standards Institute. Performance Standards for Antimicrobial Disk Susceptibility Tests; Approved Standard-eleventh Edition, CLSI document M02-A11. Vol.32 no.1. Clinical and Laboratory Standards Institute, Wayne, Pennsylvania USA.
Cockerill, F. R., Hindler, J. A., Wikler, M. A., Patel, J. B., Alder, J. & Powell, M. (2012b). Clinical and Laboratory Standards Institute. Methods for Dilution Antimicrobial Susceptibility Tests for Bacteria that Grow Aerobically; Approved Standard-ninth Edition. CLSI document M07-A9. Vol.32 no.2. Clinical and Laboratory Standards Institute, Wayne, Pennsylvania USA.
Coelho, J. F., Ferreira, P. C., Alves, P., Cordeiro, R., Fonseca, A. C. & Gois, J. R. (2010). Drug Delivery System: Advanced Technologies Potentially Applicable in Personalized Treatments. EPMA Journal, 1(1), 164-209.
Fukuda, T., Isogawa, D., Takagi, M., Kato-murai, M., Kimoto, H., Kusaoke, H., Ueda, M. & Suye, S.I. (2007). Yeast Cell-Surface Expression of Chitosanase from Paenibacillus fukuinensis. Bioscience Biotechnology and Biochemistry, 71(11), 2845-2847.
Ikigai, H., Nakae T., Hara, Y. & Shimamura,T. (1993). Bactericidal Catechins Damage the Lipid Bilayer. Biochimica et BiophysicaActa, 1147(1), 132–136.
Koga, D., Yoshioka, T. & Arakane, Y. (1998). HPLC Analysis of Anomeric Formation and Cleavage Pattern by Chitinolytic Enzyme. Bioscience, Biotechnology and Biochemistry, 62(8), 1643-1646.
Laokuldiloka, T., Potivasa, T., Kanhaa, N., Surawanga, S., Seesuriyachana, T., Wangtueaia, S., Phimolsiripola, Y., & Regensteina, J. M. (2017). Physicochemical, Antioxidant and Antimicrobial Properties of Chitooligosaccharides Produced Using three Different Enzyme Treatments. Food Bioscience, 18, 28-33.
Lowry, O. H., Rosebrougly N. J., Farr, A. L. & Randall, R. J. (1951). Protein Measurement with the Folin Phenol Reagent. Journal of Biological Chemistry, 193, 256-257.
Moon, C., Seo, D. J., Song, Y. S., Hong, S. H., Choi, S. H. & Jung, W. J. (2017). Antifungal Activity and Patterns of N-acetyl-chitooligosaccharide Degradation via Chitinase Produced from Serratia marcescens PRNK-1. Microbial Pathogenesis, 113, 218–224.
Pillai, C. K. S., Paul, W. & Sharma, C. P. (2009). Chitin and Chitosan Polymers: Chemistry, Solubility and Fiber Formation. Progress in Polymer Science, 4(2), 641-678.
Rios, J. L. & Recio, M. C. (2005). Medicinal Plants and Antimicrobial Activity. Journal of Ethnopharmacology, 100(1), 80-84.
Senol, M., Nadaroglu, H., Dikbas, N. & Kotan, R. (2014.) Purification of Chitinase enzymes from Bacillus subtilis Bacteria TV-125, Investigation of Kinetic Properties and Antifungal Activity against Fusarium culmorum. Analytical of Clinical Microbiology and Antimicrobials, 13(1), 3-41.
Shibuya, N., Kaku, H., Kuchitsu, K. & Maliarik, M. J. (1993). Identification of a Novel High-Affinity Binding Site for N-acetylchitooligosaccharide Elicitor in the Plasma Membrane Fraction from Suspension-Cultured Rice Cells. Federation of European Biochemical Societies, 329, 75–78.
Tolaimate, A., Desbrieres, J., Rhazi, M. & Alagui, A. (2003) . Contribution to the Preparation of Chitins and Chitosan with Controlled Physic-Chemical Properties. Polymer, 44(26), 7939- 7952.
Tsai, G. J. & Su, W. H. (1999). Antibacterial Activity of Shrimp Chitosan against Escherichia coli. Journal of Food Protection, 62, 239-243.
Tsai, G. J., Wu, Z. Y. & Su, W. H. (2000). Antibacterial Activity of a Chitooligosaccharide Mixture Prepared by Cellulase Digestion of Shrimp Chitosan and Its Application to Milk Preservation. Journal of Food Protection, 63(6), 747-752.
Van Vuuren, S. F. (2008). Antimicrobial Activity of South African Medicinal Plants. Journal of Ethno-pharmacology, 119(3), 462-472.
Yamada, A., Shibuya, N. & Kodama, O. (1993). Induction of Phytolexin Formation in Suspension-cultured Rice by N-Acetyl-chitooligodaccharides. Bioscience Biotechnology and Biochemistry, 57(3), 405-409.
Yan, W., Peigen, Z., Jianxing, Y., Xiaorong, P., Pingping, W., Weiqing, L. & Shendan, T. (2007). Antimicrobial Effect of Chitooligosaccharides Produced by Chitosanase from Pseudomonas CUY8. Asia Pacific Journal of Clinical Nutrition, 16(1), 174-177.