ฤทธิ์การยับยั้งเชื้อราของไคโตโอลิโกแซคคาไรด์จากต้นอ่อนก้ามปู กระถินบ้าน ข้าว กข. 6 และข้าวฟ่าง เคยู 630 ที่ผลิตด้วยเอนไซม์ไคติเนส
Article Sidebar
Main Article Content
บทคัดย่อ
งานวิจัยนี้ศึกษาฤทธิ์การยับยั้งเชื้อราของไคโตโอลิโกแซคคาไรด์จากต้นอ่อนก้ามปู กระถินบ้าน
ข้าว กข. 6 และข้าวฟ่าง เคยู 630 ที่ผลิตด้วยเอนไซม์ไคติเนส อายุ 2 สัปดาห์ ด้วยอะซิเตตบัฟเฟอร์ เข้มข้น
0.1 โมลาร์ พบว่า มีค่ากิจกรรมจำเพาะอยู่ในช่วง 1.6139-19.8040 ยูนิต/มิลลิกรัม โดยไคติเนสจากก้ามปู
มีค่ากิจกรรมจำเพาะสูงที่สุด รองมาเป็นกระถินบ้าน ข้าว กข. 6 และข้าวฟ่าง เคยู 630 ตามลำดับ
พีเอชที่เหมาะสมในการเร่งปฏิกิริยาของไคติเนสที่สกัดจากก้ามปู กระถินบ้าน ข้าว กข. 6 และข้าวฟ่าง เคยู 630 มีค่าเท่ากับ 3.5, 4.5, 4.5 และ 3.0 ตามลำดับ อุณหภูมิที่เหมาะสมในการเร่งปฏิกิริยาของไคติเนสที่สกัดจากก้ามปู กระถินบ้าน ข้าว กข. 6 และข้าวฟ่าง เคยู 630 มีค่าเท่ากับ 45, 45, 45 และ 65 องศาเซลเซียส ตามลำดับ ไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ที่ได้จากการย่อยของไคติเนสที่สกัดจากก้ามปู กระถินบ้าน ข้าว กข. 6 และข้าวฟ่าง เคยู 630 ที่ใช้เวลาย่อย 30 นาที มีไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ขนาด 1-6 ((GlcNAc)1-6) และมีโมเลกุลขนาดเล็กของ (GlcNAc)2 และ (GlcNAc)3 เพิ่มขึ้น เมื่อใช้เวลาบ่มเพิ่มเป็น 1, 2 และ 4 ชั่วโมง ในขณะที่ (GlcNAc)4, (GlcNAc)5 และ (GlcNAc)6 ลดลง โดยไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ขนาดใหญ่ ((GlcNAc)4, (GlcNAc)5 และ (GlcNAc)6) ที่ใช้เวลาบ่มที่ 30 นาทีของก้ามปูจะมีปริมาณมากที่สุด รองมาเป็นกระถินบ้าน ข้าว กข. 6 และข้าวฟ่าง เคยู 630 ตามลำดับ ไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ที่ได้จากไคติเนสจากต้นอ่อนก้ามปู กระถินบ้าน ข้าว กข. 6 และข้าวฟ่าง เคยู 630 สามารถยับยั้งการเจริญเติบโตของเชื้อรา 4 สายพันธุ์ คือ Bipolaris oryzae, Curvularia lunata, Magnaporthe oryzae และ Setosphaeria oryzae ด้วยความเข้มข้น 5-10 ไมโครกรัม
Downloads
Article Details
ลิขสิทธิ์บทความวิจัยที่ได้รับการตีพิมพ์เผยแพร่ในวารสารวิจัยและพัฒนา วไลยอลงกรณ์ ในพระบรมราชูปถัมภ์ ถือเป็นกรรมสิทธิ์ของสถาบันวิจัยและพัฒนา มหาวิทยาลัยราชภัฏวไลยอลงกรณ์ ในพระบรมราชูปถัมภ์ ห้ามนำข้อความทั้งหมดหรือบางส่วนไปพิมพ์ซ้ำ เว้นแต่จะได้รับอนุญาตจากมหาวิทยาลัยเป็นลายลักษณ์อักษร
ความรับผิดชอบ เนื้อหาต้นฉบับที่ปรากฏในวารสารวิจัยและพัฒนา วไลยอลงกรณ์ ในพระบรมราชูปถัมภ์ เป็นความรับผิดชอบของผู้นิพนธ์บทความหรือผู้เขียนเอง ทั้งนี้ไม่รวมความผิดพลาดอันเกิดจากเทคนิคการพิมพ์
References
พัชราวรรณ ป้องกัน, และมานะ ขาวเมฆ. (2562). รูปแบบและฤทธิ์การต้านเชื้อราของไคโตโอลิโกแซคคาไรด์
ที่ผลิตด้วยไคติเนสจากข้าวฟ่าง เคยู 630. การประชุมวิชาการระดับชาติ วิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีระหว่างสถาบัน ครั้งที่ 7 บูรณาการ วิจัย และนวัตกรรม เพื่อสร้างเสริมสุขภาพ. 7 มิถุนายน 2562. หน้า 704-711.
พุธิตา ภูมิสาคร, และมานะ ขาวเมฆ. (2561). การประเมินคุณลักษณะและกิจกรรมของเอนไซม์ไคติเนสจาก
ต้นอ่อนก้ามปู. การประชุมวิชาการระดับชาติ มหาวิทยาลัยราชภัฏกลุ่มศรีอยุธยา ครั้งที่ 9 วิจัยและนวัตกรรมเพื่อสังคม. 18-19 ตุลาคม 2561. หน้า 472-479.
Baureithel, K., Felix, G. & Boller, T. (1994). Specific, High Affinity Binding of Chitin Fragments Tomato Cells and Membranes, Competitive Inhibition of Binding by Derivatives of Chitooligosaccharides and a Nod Factor of Rhizobium. Journal of Biological Chemistry. 269(27), 17931-17938.
Berger, L. R. & Reynold, D. M. (1958). The Chitinase System of a Strain of Griseus. Biochimica et Biophysica Acta. 29(3), 522–534.
Boller, T., Gehri, A., Mauch, F. & Vogeli, U. (1983). Chitinase in Bean Leaves: Induction by Ethylene, Purification, Properties and Possible Function. Planta. 157, 22-31.
Chernin, L. S., Fuente, L. D., Sobolev, L. V., Haran, S., Vorgias, C. E., Oppenheim, A. B. & Chet, I. (1997). Molecular Cloning, Structural Analysis, and Expression in Escherichia coli of a Chitinase Gene from Enterobacter Agglomerans. Applied and Environmental Microbiology. 63 (3), 834–839.
Coelho, J. F., Ferreira, P. C., Alves, P., Cordeiro, R., Fonseca, A. C., Gois, J.R. & Gill, M. H. (2010). Drug Delivery System: Advanced Technologies Potentially Applicable in Personalized Treatments. EPMA Journal. 1(1), 164-209.
Koga, D., Yoshioka, T. & Arakane, Y. (1998). HPLC Analysis of Anomeric Formation and Cleavage Pattern by Chitinolytic Enzyme. Bioscience, Biotechnology and Biochemistry. 62(8), 1643-1646.
Lievens, B., Houterman, P. M. & Rep, M. (2009). Effector Gene Screening Allows Unambiguous Identification of Fusarium oxysporum f. sp. lycopersici Races and Discrimination from other Formae Specials. FEMS Microbiology Letters. 300(2), 201–215.
Lowry, O. H., Rosebrougly, N. J., Farr, A. L. & Randall, R. J. (1951). Protein Measurement with the Folin Phenol Reagent. Journal of Biological Chemistry. 193, 256-257.
Moon, C., Seo, D. J., Song, Y. S., Hong, S. H., Choi, S. H. & Jung, W. J. (2017). Antifungal Activity and Patterns of N-acetyl-chitooligosaccharide Degradation via Chitinase Produced from Serratia marcescens PRNK-1. Microbial Pathogenesis. 113, 218–224.
Senol, M., Nadaroglu, H., Dikbas, N. & Kotan, R. (2014.) Purification of Chitinase enzymes from Bacillus subtilis Bacteria TV-125, Investigation of Kinetic Properties and Antifungal Activity against Fusarium culmorum. Analytical of Clinical Microbiology and Antimicrobials. 13(1), 3-41.
Shibuya, N., Kaku, H., Kuchitsu, K. & Maliarik, M. J. (1993). Identification of a Novel High-Affinity Binding Site for N-acetylchitooligosaccharide Elicitor in the Plasma Membrane Fraction from Suspension-Cultured Rice Cells. Federation of European Biochemical Societies. 329, 75–78.
Tripathi, P. & Dubey, N. K. (2004). Evaluation of some Essential Oils as Botanical Fungitixicants in Management of Post-harvest Rotting of Citrus Fruits World. Journal of Microbiology and Biotechnology. 20, 317-321.
Yong, H, K., Seur, K. P., Jin, Y. H. & Young, C. K. (2017). Purification and Characterization of a Major Extracellular Chitinase from a Biocontrol Bacterium, Paenibacillus elgii HOA73.
The Plant Pathology Journal. 33(3), 318-328.